cystéine protéase

Enzyme protéolytique appartenant à la classe des hydrolases (EC 3.4.22), dont le mécanisme catalytique repose sur une dyade ou triade catalytique incluant un résidu cystéine nucléophile dans le site actif. La cystéine, via son groupement thiol (–SH), attaque la liaison peptidique du substrat protéique pour former un intermédiaire thioester covalent, hydrolysé dans une seconde étape par une molécule d'eau. Ces enzymes sont largement distribuées dans le monde vivant : chez les plantes, les protéases à cystéine incluent les calpaïnes (activées par le calcium cytosolique, impliquées dans la signalisation et le remodelage du cytosquelette) et les protéases vacuolaires ou VPE (legumaïnes), actives en milieu acide, qui assurent la maturation des protéines de réserve, la dégradation autophagique et le déclenchement de la mort cellulaire programmée lors des réponses immunitaires. Dans le sol, les cystéines protéases extracellulaires d'origine microbienne participent à la dégradation des protéines de la matière organique, libérant des acides aminés et de l'azote ammoniacal pour le cycle de l'azote.